Luonnossa esiintyvät antimikrobiset peptidit ovat tyypillisesti pieniä, emäksisiä polypeptidejä, jotka koostuvat yli 30 aminohappotähteestä; ne ovat vesiliukoisia-ja niiden molekyylipaino on noin 4 000 daltonia. Useimmat antimikrobiset peptidit ovat lämpöstabiileja ja säilyttävät aktiivisuutensa jopa 100 asteessa 10-15 minuutin kuumennuksen jälkeen. Suurimmalla osalla niistä on isoelektrinen piste, joka on suurempi kuin 7, ja niillä on vahvat kationiset ominaisuudet. Lisäksi ne osoittavat merkittävää vastustuskykyä korkealle ionivahuudelle sekä äärimmäisille pH-arvoille. Joillakin on myös kyky vastustaa entsyymien, kuten trypsiinin tai pepsiinin, aiheuttamaa hydrolyysiä.
Nykyiset tutkimukset viittaavat siihen, että antimikrobisten peptidien bakterisidinen mekanismi sisältää ensisijaisesti kohdistamisen bakteerisolukalvoon; ne häiritsevät kalvon eheyttä ja luovat huokosia aiheuttaen solunsisäisen sisällön vuotamisen ja sitä seuraavan solukuoleman. Prosessi alkaa tyypillisesti sähköstaattisella vetovoimalla bakteerikalvon pintaan, mitä seuraa hydrofobisen C--pään liittäminen kalvon hydrofobiselle alueelle, mikä muuttaa kalvon konformaatiota. Useat peptidit muodostavat sitten ionikanavia kalvon sisällä, mikä johtaa spesifisten ionien ulosvirtaukseen ja johtaa solukuolemaan. Muut tutkijat ehdottavat, että nämä peptidit ovat vuorovaikutuksessa membraaniproteiinien kanssa -aiheuttaen aggregaatiota, inaktivaatiota ja ionikanavien muodostumista-muttaen siten kalvon läpäisevyyttä ja johtavan kuolemaan. kysymyksiä on myös spesifisten kalvoreseptorien olemassaolosta ja muiden tekijöiden mahdollisista synergistisista vaikutuksista. Vaikutusmekanismit voivat vaihdella eri antimikrobisten peptidien luokkien välillä.
